Biopolymer, hochmolekulare chemische Verbindung, dessen Moleküle aus einer Vielzahl von kovalent gebundenen Struktureinheiten (Monomeren) bestehen. Früher waren Biomakromoleküle stets natürlichen Ursprungs und Bestandteile lebender Systeme (Leben), inzwischen ist deren künstliche Synthese möglich (Biotechnologie). Bei den Biomakromolekülen unterscheidet man vor allem Proteine, Nukleinsäuren (DNS und RNS), Polysaccharide und manchmal auch Lipide. Der wasserfreie Anteil der Biomasse besteht hauptsächlich aus Biomakromolekülen.
Die mittlere Zahl N der im Biopolymer gebundenen Monomere wird der Polymerisationsgrad genannt. Damit werden Polymere von Oligomeren unterschieden, welche nur maximal ein oder zwei Dutzend Struktureinheiten enthalten. Für typische synthetische Polymere liegt N im Bereich 102-104. Höchste Polymerisationsgrade erreichen natürliche Biomakromoleküle, beispielsweise besteht das Muskelprotein Titin aus 27000 Aminosäuren, und DNS-Moleküle in Chromosomen haben Kettenlängen von N » 109 Nukleotiden. Bei in etwa gleichgrossen Monomeren ist die molekulare Masse in erster Näherung proportional zum Polymerisationsgrad N. Die Reihenfolge der Monomere in einem linearen Kettenabschnitt heisst Sequenz. Biomakromoleküle haben alle physikalisch-chemischen Eigenschaften von Polymeren. Sie sind Heteropolymere und oft Polyelektrolyte. Andererseits haben sie spezifische Eigenschaften, welche durch die Art der Monomere, deren Anzahl und Sequenz bestimmt werden.
Struktur von Biomakromolekülen: Sie wird mit einem hierarchischen Begriffssystem beschrieben. Das unterste Niveau ist die Primärstruktur, die chemische Struktur des Biopolymers. Meist sind es lineare Polymerketten ohne Verzweigung, welche vollständig durch die Sequenz und eventuelle chemische Modifikation der Monomere beschrieben werden. So bestehen Proteine aus 20 möglichen verschiedenen Aminosäuren oder Nukleinsäuren aus vier verschiedenen Nukleotiden. Die Sequenzen von Proteinen und makromolekularen Nukleinsäuren werden in sogenannten Sequenzdatenbanken gespeichert (z.B. SWISS-PROT, EMBL-Bank, Genbank), da der Arbeitsaufwand der Sequenzbestimmung erheblich ist. Makromolekulare Polysaccharide (z.B. Amylose, Stärke) können auch Verzweigungen haben.
Die Sekundärstruktur beschreibt die bevorzugte relative Lage von sequentiell benachbarten Monomereinheiten durch lokale Wechselwirkungen. Zu den typischen Sekundärstrukturmotiven gehören verschiedene Arten helikaler Strukturen (u.a. auch gestreckter Abschnitte) und Schleifen (Loops). Die Packung von Sekundärstrukturelementen wird Supersekundärstruktur genannt.
Die Gesamtheit der relativen räumlichen Lagen der Monomere eines Biomakromoleküls ist die Tertiärstruktur. Der Begriff Faltung (Fold) bezeichnet dagegen nur die Anordnung aller helikalen Sekundärstrukturelemente, die räumliche Lage der Schleifen wird hiermit nicht erfasst. Eine Tertiärstruktur kann aus mehreren Domänen bestehen. Es gibt eine strukturelle und eine thermodynamische Definition der Domäne, wobei die beiden Begriffsbestimmungen nicht immer identisch sind. Strukturell sind Domänen kompakte räumliche Abschnitte der Tertiärstruktur, wobei die Atomgruppen verschiedener Domänen weniger untereinander wechselwirken als die Atomgruppen innerhalb einer Domäne. Domänen können sich unabhängig voneinander entfalten, falls das Biomakromolekül der denaturierenden Wirkung von Temperatur- oder pH-Erhöhungen oder chemischen Denaturanten ausgesetzt wird. Eine räumliche Domäne muss nicht sequentiell zusammenhängend sein. Es ist eine Besonderheit vieler Biopolymere (insbesondere von Proteinen und Transport-RNS), dass sie eine sogenannte native Tertiärstruktur haben, welche über längere Zeit stabil ist (nur lokale Konformationsfluktuationen).
Mehrere gleiche oder unterschiedliche Biomakromoleküle können zusammen die Quartärstruktur bilden. Jedes einzelne Makromolekül ist dann eine Untereinheit des makromolekularen Komplexes. Der Unterschied zur Domäne besteht in den fehlenden kovalenten Bindungen zwischen den Untereinheiten. Auch die räumliche Struktur von Biomakromolekülen wird in Datenbanken gespeichert. Die universelle Ressource ist die Brookhaven Protein Data Bank. Die Bezeichnung dieser Datenbank ist historisch entstanden, sie enthält neben Proteinstrukturen auch Daten über die Raumstruktur anderer Biomakromoleküle.[FE]
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Biomakromolekül: oben: Sekundärstruktur, unten: Tertiärstruktur der Proteine.
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