Techniklexikon

Antifreeze-Proteine

AFP, Proteine, welche das Wachstum von Eiskristallen behindern. Das Gefrieren von Wasser in Zellen oder Körperflüssigkeiten von Organismen ist nicht vereinbar mit der Lebenstätigkeit. Viele Lebewesen müssen saisonweise oder das ganze Jahr über mit sehr niedrigen Umgebungstemperaturen zurecht kommen.

Aufgrund ihres Elektrolytgehaltes im Serum (hauptsächlich NaCl 0,14 M) können z.B. die meisten Fischarten Umgebungstemperaturen bis zu  - 0,7 °C tolerieren. Die See im Gebiet der Antarktis hat aber das ganze Jahr eine Temperatur von etwa  - 2 °C, die Temperatur der polaren Meere verringert sich im Winter bis auf  - 1,7 °C. Das Wachstum von Eiskristallen im Serum verhindern viele arktische und antarktische Fischarten mit AFP. Auf der einen Seite ihrer Oberfläche ist eine Vielzahl von polaren Atomgruppen planar angeordnet, so dass eine optimale Bindung an die Kristallflächen von Eis möglich ist und dadurch das Kristallwachstum als Folge der Wasserabsorptionsinhibition gestoppt wird (Kelvin-Effekt). Die restliche Oberfläche ist unregelmässig und initiiert keine Eisbildung. Auf der Basis der Primärstruktur können die AFP der Seefische in Antifreeze-Glykoproteine (AFGP) und wenigstens drei Arten Antifreeze-Polypeptide (AFP) unterteilt werden (Tabelle). AFP wurden auch in einigen Arthropoden (Gliedertieren) wie Insekten und Spinnen sowie in Pflanzen gefunden. (Eisnukleations-Proteine)

Antifreeze-Proteine

bottom:none;mso-border-top-alt:solid black .75pt;mso-border-left-alt: solid black .75pt;mso-border-right-alt:solid black .6pt;padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> Eigenschaft	AFPG	AFP I	AFP II	bottom:none;border-right:solid black 1.0pt; mso-border-top-alt:solid black .75pt;mso-border-right-alt:solid black .75pt; padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> AFP III
bottom:none;mso-border-top-alt:solid black .6pt;mso-border-left-alt: solid black .75pt;mso-border-right-alt:solid black .6pt;padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> Molek. Masse	2,6-34 kDa	3,3-4,5 kDa	11,3-24 kDa	6 kDa
bottom:none;border-right:solid black 1.0pt; mso-border-left-alt:solid black .75pt;mso-border-right-alt:solid black .6pt; padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> Struktur	(Ala-Ala-Thr)n mit Disacchariden	viel Alanin, 3-5 Wiederholungen des 11-Peptides, a-Helices	viel Cystein, b-Faltblatt- Struktur	b-Faltblatt- Struktur
bottom-alt: solid black .75pt;mso-border-right-alt:solid black .6pt;padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> Fischarten	bottom:solid black 1.0pt; mso-border-bottom-alt:solid black .75pt;padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> arktischer und antarktischer Kabeljau	bottom:solid black 1.0pt; mso-border-bottom-alt:solid black .75pt;padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> Winterflunder, Gelbschwanz- flunder	bottom:solid black 1.0pt; mso-border-bottom-alt:solid black .75pt;padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> Atlantischer Hering, Stint	bottom:solid black 1.0pt;border-right:solid black 1.0pt; mso-border-bottom-alt:solid black .75pt;mso-border-right-alt:solid black .75pt; padding:0cm 4.25pt 0cm 4.25pt\'> Wolfsfisch

 

Es gibt biotechnologische Experimente zum Transfer der Gene für AFP bei Speisefischen und Nutzpflanzen, um deren Frostempfindlichkeit zu senken. Auch die Nutzung von AFP bei der Lagerung von Zellen und Organen für medizinische Anwendungen wird intensiv mit dem Ziel, Kälteschäden zu vermeiden, untersucht.