Biophysik, Faserprotein tierischen Ursprungs, bestehend aus drei gleich langen, aus je ca. 1 000 Aminosäureresten aufgebauten Polypeptidketten (Protein), welche eine ineinander gewundene Tripelhelix (ca. 300 nm Länge, Durchmesser 1,5 nm) bilden. Jede der Polypeptidketten hat eine uniforme Tripeptid-Grundsequenz (Glycin-X-Prolin)n; dabei ist X eine beliebige Aminosäure (z.T. Lysin, welches teilweise glykolisiert wird), Prolin kann auch zu Hydroxyprolin (Iminosäure) verändert sein. Die Konformation entspricht der Polyproline-II-Helix (0,29 nm Helix-Schritt pro Aminosäure, 3,3 Monomere je Windung). Die Tripelhelices des Tropokollagen lagern sich spontan aneinander und bilden so Kollagenfasern, den Grundbestandteil der extrazellulären Matrix von Haut, Knochen, Blutgefässen, Sehnen und Zähnen.
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